Pieni rakennemuutos johtaa suureen eroon toiminnassa – Bakteerifytokromin rakenne selvitetty

Jyväskylän yliopiston tutkijat ovat selvittäneet ensimmäistä kertaa punaista valoa aistivan reseptoriproteiinin, fytokromin, rakenteen pimeässä ja valoaktivoidussa muodossa. Tutkimuksen mukaan pienet muutoksen proteiinin säätelyosassa johtavat suuriin rakennemuutoksiin muualla proteiinissa. Tulokset antavat lisätietoa proteiinien sisäisestä signaalinvälityksestä, johon useiden proteiinien toiminta perustuu.
Ratkaistut fytokromin rakenteet sekä pimeässä että valotetussa tilassa.
Julkaistu
9.1.2023

”Tässä ei ole ennen onnistuttu“

Kasvit ja bakteerit sopeutuvat ympäröivään valo-olosuhteisiin monenlaisten valoreseptoriproteiinien avulla. Fytokromit ovat proteiiniperhe, joka aistii punaista ja kaukopunaista valoa. Niiden toimintaa on tutkittu paljon, mutta niiden biologisesti merkitsevien rakenteiden ymmärtäminen on vielä lapsen kengissä. Nyt kuitenkin kokonaisen Deinococcus radiodurans -bakteerin fytokromin (DrBphP) rakenne on saatu ratkaistua kahdessa aktiivisuustilassa.

- Vaikka monet ovat yrittäneet, ei kokopitkän fytokromin rakennetta ole pystytty ratkaisemaan mm. proteiinikristallografian keinoin. Tämän takia päätimme kokeilla elektronimikroskopiaa rakenteen selvittämiseksi, selittää dosentti Heikki Takala Jyväskylän yliopiston bio- ja ympäristötieteiden laitokselta.

Uutta tietoa proteiinien sisäisestä tiedonsiirrosta

Kansainvälisen yhteistyön tuloksena tehdyssä tutkimuksessa selvitettiin koko DrBphP-fytokromin rakenne. Kryoelektronimikroskopian (kryo-EM) avulla saatiin selville, että fytokromi on pimeässä tilassaan symmetrinen ja selkeärakenteinen dimeeri. Valotetussa tilassa fytokromin signaloiva osa, histidiinikinaasi, kuitenkin muuttui epäsymmetriseksi ja rakenteeltaan liikkuvaksi. Toisin kuin aikaisemmin on oletettu, valon laukaisemat muutokset fytokromin valoa aistivassa osassa olivat pieniä, mutta kasvoivat huomattavasti signaloivassa osassa.

- Nämä tulokset osoittavat, että näennäisen pienet muutokset proteiinin säätelyosassa voivat silti muuttaa proteiinin biokemiallista aktiivisuutta, allosterian keinoin. Tämä antaa tärkeää tietoa proteiinien sisäisestä signaalinvälityksestä, tähdentää Jyväskylän yliopiston bio- ja ympäristötieteiden professori Janne Ihalainen.

Tutkimus on julkaistu Nature Communications -lehdessä 12.12.2022. Julkaisu ‘Structural mechanism of signal transduction in a phytochrome histidine kinase’ on vapaasti saatavilla osoitteessa .

Yhteystiedot:

  • Dos. Heikki Takala, Bio- ja ympäristötieteiden laitos, Jyväskylän yliopisto, +358 46 923 6211, heikki.p.takala@jyu.fi
  • Prof. Janne A. Ihalainen, Bio- ja ympäristötieteiden laitos, Jyväskylän yliopisto, +358 40 024 7979, janne.ihalainen@jyu.fi